헤모글로빈[hemoglobin]

척추동물의 적혈구 속에 다량으로 들어 있는 색소 단백질.

혈색소() 혹은 혈구소()라고도 부른다. 혈액의 색이 붉은 것은 적혈구 속 헤모글로빈의 색깔 때문이다. 철을 포함한 포르피린 고리와 단백질의 일종(글로빈)을 포함한 (heme)이라는 구조 4개가 모여 이루어지며, 생체 내에서 산소를 운반하는 일을 한다.

헤모글로빈의 특징

어류에서 포유동물에 이르는 척추동물의 적혈구 속에 널리 분포되어 있다. 골수의 적아세포()에서 합성되며 간에서 분해된다. 적혈구가 죽으면 헤모글로빈 역시 파괴되는데 이때 포르피린고리가 쓸개즙 색소로 배출된다. 수명은 약 120일 정도이며 분자량은 약 64,500이다. 헤모글로빈의 양을 기준으로 빈혈을 진단한다. 산소보다 일산화탄소(CO) 친화력이 200배 이상 좋아 일산화탄소의 농도가 높은 곳에서는 산소보다 일산화탄소를 운반하게 되므로 일산화탄소 중독이 일어날 수 있다. 이 때 헤모글로빈이 산소와는 가역적으로 결합하는 것과는 달리 일산화탄소와는 비가역적으로 결합한다.

헤모글로빈의 구조 및 역할

철을 포함한 포르피린고리와 단백질의 일종(글로빈)을 포함한 헴(heme)이라는 구조 4개가 모여 이루어진다. 철 원자 1개에 대해 한 분자씩의 산소가 결합하므로, 헤모글로빈 한 분자에는 산소 4분자가 결합한다.

헤모글로빈(구조)_690.jpg

생체 내에서 산소를 운반하는 역할을 하며, 1g당 1.36㎖의 산소와 결합할 수 있다. 정상적인 경우 남성은 13 ~17g/㎗, 여성은 12 ~15 g/㎗ 의 헤모글로빈을 혈액 속에 포함한다. 헤모글로빈은 산소가 풍부한 폐나 아가미에서는 산소와 결합하고, 산소가 희박한 조직에 이르면 산소를 떼어낸다. 산소의 방출은 pH가 낮아질수록 촉진되므로, 이산화탄소가 많고 pH가 낮은 말초조직에서는 산소를 보다 쉽게 떼어낼 수 있다. 이산화탄소가 혈장 속에 녹아 폐로 운반되어 폐호흡으로 체외에 방출되면 pH는 다시 원상태로 돌아가고 헤모글로빈은 다시 산소와 결합한다.

헤모글로빈_690.jpg

산소헤모글로빈(oxyhemoglobin)

산소헤모글로빈은 헤모글로빈과 산소가 결합한 결합물이다. 헤모글로빈은 산소헤모글로빈의 형태로 산소를 운반한다. HbO2로 표기한다. 산소분자가 헤모글로빈에 존재하는 4개의 헴에 각각 결합하며 1개의 헴과 산소분자의 결합은 다른 헴과 산소분자의 결합에 영향을 미친다. 선홍색을 띠고 있으며 산소를 포함한 적혈구는 동맥을 통하여 체내의 각 조직에 산소를 공급하고 이산화탄소를 받는다. 이때 이산화탄소의 분압이 높을수록 산소헤모글로빈의 산소해리도가 증가하므로 이산화탄소의 양이 많은 곳일수록 산소의 공급을 많이 받을 수 있게 되는데 이를 보어(Bohr)의 효과라 한다.

카바미노헤모글로빈(Carbaminohemoglobin)

카바미노헤모글로빈은 적혈구가 이산화탄소를 옮기기 위한 형태로 검붉은 색을 띤다. 산소헤모글로빈이 4개의 산소분자와 결합하는 것과 달리 카바미노헤모글로빈은 한 개의 이산화탄소와 결합하며 폐포 근처로 운반된다. 이후 분압차에 의한 확산현상으로 이산화탄소가 떨어져 나와 폐포의 안으로 들어가 외부로 배출된다. 혈액 내에서 카바미노헤모글로빈의 형태로 옮겨지는 이산화탄소는 약 23% 정도이다.

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